散力：非极性基团瞬时偶极之间的相互吸引力
配位键就是指在两个原子之间，由单方面提供电子对所形成的共价键。 17.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么？
1肽单位上的六个原子都处于一个平面上（肽平面），它的键长和键角与简单的○
酰胺和二肽中的键长和键角是一样的。
2肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。在肽单位上，肽键（-CO-NH-）的键○
长是0.132nm,比C-N单键（键长0.147nm）短些，比C=N双建（键长0.127nm）长些。
3肽单位是刚性平面结构，α-碳原子为两个刚性平面的交界处 ○
4肽单位呈反式结构存在，即两个α-碳原子在异侧。 ○
18. ? — 螺旋稳定的原因是什么？
1每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距5。4，每个氨基酸残基沿轴旋转100°，上○升0.15nm。
2二面角：φ= -57°,ψ= -47° ○
3相邻螺旋之间形成链内氢键，即第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第五个氨基酸○
残基的亚氨基氢原子形成氢键，形成一个封闭环。? — 螺旋构象允许所有的肽键都能参与键内氢键的形成。因此，? — 螺旋是相当稳定的，? — 螺旋构象仅靠请见维持，若破坏氢键，则? — 螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。 4氢键的取向与螺旋轴几乎平行。 ○
5与?-碳原子相连的R侧位与? — 螺旋的外侧 ○
19.影响形成? — 螺旋的因素有那些？哪两种氨基酸是破坏者？
氨基酸的组成和排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团的性质（如侧链的大小、电荷性质等）。
破坏能力最大的是Gly、Pro.
20.酶的化学本质是什么？催化本质是什么？专一性和反应类型由什么决定？ 酶的化学本质是一类具有催化功能的蛋白质。催化本质：降低反应所需要的活化能，加速反应的进行。
1绝对专一性 这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团的化合物发生作用，即○
只能催化某一种底物的反应，如过氧化氢酶只能催化过氧化氢的分解。
2相对专一性 属于这一类专一性的酶，有的只对作用物的某一化学键反应作用，而○
对此化学键两端所连接的院子基团并无多大的选择，如酯酶能睡接不同羧酸与醇所合成的酯键，而对R1-COOR2种的R1\\R2基团没有严格的要求，但水解速率不同。 3立体异构专一性 这类酶只对某一定构型的化合物作用，对其对映体则无作用 ○
a.旋光异构专一性：如D-氨基酸、L-氨基酸构成的蛋白质只能水解一种 b.几何异构专一性：如顺式结构、反式结构，也只能作用其中一种。 21.球状蛋白质分子的特点？
动物体内蛋白质，绝大多数属于球状蛋白质。细胞内通常承担动态的功能，在天然的球状蛋白质中，多肽链盘绕成紧密的球状结构，内部几乎五空穴可容纳水分子，而种小球的直径约为数十毫微米。氨基酸的非极性疏水基团几乎全部位于球体内部。而极性亲水基团一般都位于球体表面，与水结合（氢键），这就是绝大多数球状蛋白质较容易溶水中的原因。球状蛋白在变性的作用下时，可转变为纤维状蛋白质。成为不溶于水或稀酸溶液的变性蛋白，这种性质应用在蛋白质制造人造羊毛的工艺中。 22.○1何谓超速离心沉降速度法和○2超速离心沉降平衡法？
1在沉降速度法中，超速离心机以很高的角速度运转，强大的离心力将蛋白质颗粒推○
向离心管的地步，这时离心力将受到两种力量的对抗，一种是当蛋白质分子穿过溶剂时和溶剂分子相互摩擦而产生的阻力，另一种是当蛋白质分子通过溶剂时所受到的浮
力，蛋白质分子在上述作用力的支配下以恒定的加速度穿越介质而沉降。 2使用超速离心机在中等离心力下进行分析的方法叫沉降平衡法 ○
23.何谓沉降系数？一个漂移单位是多少？
沉降系数是指蛋白质界面的移动速度与离心力的比值 1×10-13 s 为一个漂移单位
24.什么是蛋白质的等电点？等电点时蛋白质的那些物理特性降为最低？
蛋白质是一个多价离子，调节溶液的pH值从小到大，蛋白质分子上的电荷便会产生一个由量到质的变化，在这个电荷随pH值变化的过程中，总能控制到某一pH值使蛋白质分子上的正负电荷相等，即净电荷为零，整个蛋白质分子呈两性离子存在，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时的pH值成为蛋白质的等电点（pI） 当蛋白质溶液处于等电点时，其溶解度，粘度，渗透压，膨胀及导电能力，均降为最低值。
25.何谓蛋白质的沉淀作用？有那几种？
如果条件改变，蛋白质溶液的胶体性质就会被破坏，蛋白质颗粒间的分子间作用力增加，它们相互结合形成更大的分子聚集体而从溶液中沉积析出，这种作用称为蛋白质的沉淀作用。
可逆沉淀作用：等电点沉淀作用、盐析沉淀作用
不可逆沉淀作用：有机溶剂的沉淀作用、重金属盐类和生物碱试剂的沉淀作用 26.蛋白质胶体溶液稳定的因素有那些？
27.何谓蛋白质的变性作用？有那些变性因素？
当蛋白质所处的条件发生改变，参与蛋白质分子空间结构形成的次级键遭到不同程度的破坏，蛋白质分子内部各基团的相互作用、蛋白质分子与其他成分间的作用也会随
之改变，促使蛋白质分子改变结构或构象；此时蛋白质的物理性质、化学性质和生物化学性质发生了改变或丧失。这种现象称为蛋白质变性。
变性因素：1物理因素：热、机械作用、高静压、超声波、界面现象、辐射。2 化学因素：pH值、无机盐、有机溶剂、变性剂 28. 什么是盐析和盐溶作用？
盐析作用：无机盐的浓度较高时，蛋白质的溶解性随离子强度的增加而降低。 盐溶作用：无机盐的浓度较低时，增加离子强度可以增加蛋白质的溶解性。 29.蛋白质形成凝胶的原因是什么？溶胶和凝胶有区别？
蛋白质凝胶网络结构形成是蛋白质-蛋白质相互作用，蛋白质-水相互作用，相邻多肽键间引力与斥力共同作用的结果
溶胶是一种蛋白质颗粒分散在水中形成的胶体，而凝胶可以看成水分散在蛋白质颗粒之间所形成的胶体
30.何谓蛋白质的凝固作用？
天然蛋白质变形后，有的变性蛋白质分子相互凝集为固体或相互穿插缠结在一起的现象成为蛋白质的凝固。
31.蛋白质在食品加工中有那些功能特性？
溶解性、水合能力、界面性质、黏度、胶凝性、组织形成性、风味结合性。 32.加热引起蛋白质营养价值降低的原因有那些？
蛋白质在较高温度下加工处理，可引起氨基酸脱酰胺、脱硫和蛋白质水解等化学反应，有时还会产生有毒物质。食品在115℃灭菌时会破坏部分半胱氨酸和胱氨酸，生成硫化氢、二甲基硫化物和磺酸基丙氨酸，使食品产生特殊风味。
在有氧条件下进行高温热处理，蛋白质中的色氨酸部分被破坏。在碱性环境中热处理和温度超过200摄氏度的热处理会导致氨基酸或氨基酸残基的异构化，即有L型转变
