总之，目前公认，应激性高血糖是导致危重症患者死亡率、感染率等不良临床结局增加的原因，控制血糖至正常范围有助于改善结局，应将血糖控制纳入代谢监测和调控的内容。
二．氨基酸和蛋白质代谢
随着临床营养支持的普及，人们已经认识到蛋白质不够可引起营养不良，但过多的蛋白质（氨基酸）会加重机体的代谢负担。给予蛋白质（氨基酸）过多，会产生过量的尿素，继而产生过多的膜通透性较强的氨及氨离子，干扰代谢途径、改变肠粘膜结构，抑制动物生长、影响脑功能及促进肿瘤生长。由于肠内容物的变化能够改变肠粘膜上皮细胞的分子表达，因而直接影响到肠粘膜免疫功能，从而改变肠道的免疫保护功能。因此，在临床营养中，必须熟悉机体蛋白质（氨基酸）的代谢和临床常用的氨基酸制剂。 (一).氨基酸的分类
蛋白质是生命体功能的主要承载者，而氨基酸是构成机体组成蛋白的基本单位，大多数蛋白质由约20种氨基酸组成。作为供能物质之一，1g蛋白质供能4kcal。然而，营养支持所提供的氮源主要是氨基酸溶液。
食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要，才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。人体蛋白质的氨基酸属于L-型。应该强调“必需”与“非必需”是指体内能否合成而言，并不是表明机体是否“需要”。非必需氨酸的重要性也日益被重视。必需氨基酸中的支链氨基酸如亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸在结构上有相同的分支侧链，它们具
有特殊的生理功能。支链氨基酸能在骨骼肌中代谢，是唯一在肝外代谢的氨基酸，其氨基经葡萄糖-丙氨酸循环进行糖异生，而其他氨基酸需经肝脏方能氧化代谢。1mol亮、异亮、缬氨酸完全氧化分别产生40mo1，41mo1，20mo1的ATP,因此，支链氨基酸的氧化是肌肉缺乏能源时的主要供能途径。支链氨基酸是蛋白质合成中的主要必需氨基酸，也是芳香族氨基酸进入血脑屏障的拮抗物质。
精氨酸、组氨酸是半必需氨基酸，因为在人体内这二种氨基酸能缓慢地从其他物质生成，但合成速度不足以维持机体的正常需要，还需从外界摄入。
关于非必需氨基酸(nonessential amino acid, NEAA)，所谓必需与非必需不是从营养价值来说，而是指体内能否合成而言。就体内代谢而言，人体对所有的氨基酸都是需要的。非必需氨基酸对机体的重要性并不亚于必需氨基酸，摄入适当量的非必需氨基酸，人体就可以不必通过转化必需氨基酸来获得非必需氨基酸。此外，某些非必需氨基酸具有特殊的生理功能，如谷氨酰胺 (Glutamine, GLN)。
非必需氨基酸的来源除了通过直接摄入外，有的可以从糖代谢的中间产物转化而来，如丙酮酸可以转化为门冬氨酸；有的氨基酸则可以从另一些氨基酸得来，如酪氨酸可从苯丙氨酸、天冬氨酸可从谷氨酸转化而来。
根据氨基酸在体内的动态，组织中的氨基酸基本上有三方面的去处：①合成蛋白质（包括人体激素、酶类）；②合成其他生理活性物质；③通过分解而释放出能量，作为体内能量来源之一。 (二)、游离氨基酸 1. 血浆游离氨基酸
血浆中存在的游离氨基酸是氨基酸在各组织之间运转的主要形式，正常人血浆游离氨基酸浓度是非常恒定的，总浓度约为2～3mmol/L。维持这种稳定状态的浓度取决于内源性蛋白质贮存的释放和各组织间利用的净平衡，异常的血浆氨基酸图谱可能是蛋白质代谢异常的信号。
血浆中游离氨基酸含量约占总氨基酸的10%，但由于更新(turnover)迅速，组织中的蛋白质分解成游离氨基酸进入血浆，而血浆中的游离氨基酸又很快被组织摄取。组织代谢池中的氨基酸可来源于血浆中的游离氨基酸，它是经过组织中细胞膜的主动转运而进入细胞，各种细胞膜上也可能存在着主动转运各种氨基酸的各种载体。在不同的生理条件下，随着各种组织氨基酸代谢的改变，血浆中游离氨基酸在各种组织之间的转运也会改变。
血浆氨基酸浓度呈昼夜节律性变化，黎明前最低，傍晚时最高。正常人在进餐1小时后血浆总氨基酸上升，餐后4小时恢复到餐前水平(图4)。 2. 组织游离氨基酸
组织中的游离氨基酸远远大于血浆中的游离氨基酸。对一个体重为70kg的正常人，假定体重40%为肌肉，肌肉组织中细胞内的总游离氨基酸是86.5g，8种必需氨基酸（EAA）仅占8.4%，而谷氨酰胺(Gln)占61%，谷氨酸(Glu)占13.5%，丙氨酸(Ala)占4.4%。
图4 正常人进餐后血浆总游离氨基酸变化
谷氨酰胺(Glutamine, GLN)是人体血浆和组织中含量最丰富的游离氨基酸，约占总游离氨基酸的50%。机体内谷氨酰胺的75%储存于骨骼肌中，其余在肝脏中。谷氨酰胺转运机体内几乎1/3的氨基酸和氮。它也是将氮源从骨骼肌转运到内脏器官的主要载体。
不同组织对各种氨基酸代谢的差别很大。一般说来，肝脏是体内分解及转变各种氨基酸最强的器官，几乎大多数氨基酸都要在肝脏中进行氧化分解。
经过对肌肉、肝、胃肠道、肾和脑的氨基酸净平衡观察，丙氨酸和谷氨酰胺在组织间整个氨基酸流动中起关键作用。游离氨基酸从肌肉和肠道释放被肝吸收，丙氨酸、谷氨酰胺由肌肉释放约占整个氨基酸的50%以上。丙氨酸吸收的主要场所是肝脏，在那里它的吸收超过所有的氨基酸，占肝总吸收的50%以上，除了丙氨酸以外，通过肝吸收的还有丝氨酸、苏氨酸、甘氨酸及所有的生糖氨基酸。
肠道是谷氨酰胺吸收的主要场所，肠摄取的谷氨酰胺是合成丙氨酸的氮源，通过谷氨酰胺的静脉输液观察到肠道丙氨酸的释放增加。
肌肉蛋白质中丙氨酸含量约为7～10%，而从肌肉中净输出的丙氨酸占30%或更多，这是因为丙氨酸在肌肉中通过丙酮酸的转氨基作用被合成。在肌肉中，由葡萄糖而来的丙酮酸被合成为丙氨酸，丙氨酸从肌肉中释放入血流，由肝吸收。在肝中，丙氨酸碳架被转换成葡萄糖又释放入血流，在肌肉中再摄取葡萄糖生成丙氨酸。这就是利用葡萄糖可合成丙氨酸，氨基酸又可生成葡萄糖的葡萄糖--丙氨酸循环。
值得注意的是支链氨基酸（branched chain amino acid BCAA），缬氨酸（Val），亮氨酸(Len)，异亮氨酸（Ile）是唯一不被肝吸收的氨基酸，外周组织是支链氨基酸代谢的主要场所。支链氨基酸主要通过骨骼肌氧化，支链氨基酸的氧化给肌肉葡萄糖－丙氨酸循环提供能源和肌肉谷氨酰胺合成提供氮源。支链氨基酸除了作为骨骼肌的能量底物外，近年来的体内实验认为支链氨基酸具有调节器的功能。在骨骼肌中，亮氨酸通过抑制蛋白质降解和促进蛋白质合成而起到作为蛋白质周转率的调节器作用。因此，支链氨基酸是骨骼肌合成丙氨酸的能量来源；是骨骼肌合成谷氨酰胺的底物；是氨基酸从肌肉流出的抑制器。 3. 尿中游离氨基酸
正常成人尿中排泄的游离氨基酸约为1g/天，此外，还有一些结合氨基酸，如3－甲基组氨酸（肌肉蛋白质分解产生），精氨酸代琥珀酸，丙氨酸－丁氨酸硫醚等。这些结合氨基酸在肾小管中的重吸收很差，故每天尿中结合氨基酸的排泄量可达2g左右。
当体内某种氨基酸代谢异常，血中这种氨基酸浓度升高，经肾排泄时，超过肾小管的最大重吸收率，尿中就出现这种氨基酸排出增加。此外，各种原因引起的肾小管损伤或肾小管重吸收功能障碍和手术、创伤，感染等分解代谢增加时，尿中可见多种氨基酸排出增加。
3－甲基组氨酸（3-MHis）是肌动蛋白和肌球蛋白中的组氨酸在蛋白质合成后再甲基化而形成的。当肌肉蛋白质降解后，3－甲基组氨酸不能被重新利用，定量地在尿中排出，这样尿中3－甲基组氨酸的排出，结合尿肌酐的排泄，也可以作为肌肉蛋白降解的指标。 4. 氮平衡
